Hämoglobin

Stichpunkte

Allgemein
	Als Hämoglobin (Hb) bezeichnet man den eisenhaltigen roten Blutfarbstoff in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten) der Wirbeltiere (und einiger Molluscen sowie weniger Crustaceen und Insekten) und seine Varianten
	Es ermöglicht den Sauerstoff-Transport im Körper. Hämoglobin besteht aus dem eisenbindenden Häm als prosthetischer Gruppe und Globin
	dass es sich um ein Tetramer aus zwei alpha- und zwei beta-Untereinheiten (beim Erwachsenen) handelt
	was u.a. darauf beruht
	Es gilt als Prototyp eines hochregulierten Proteins (siehe Allosterie und Kooperativität)
	Abbauprodukt des Hämoglobins ist das Bilirubin. Inhaltsverzeichnis showTocToggle("Anzeigen"
	"Verbergen") 1 Struktur des Häms 2 Eigenschaften und Leistungen des Hämoglobin-Moleküls 3 Eigenschaften und Leistungen roter Blutkörperchen (Erythrozyten) 4 Normalbereich 5 Weblinks [Bearbeiten]
Struktur des Häms
	Das Hämoglobin stellt das bestuntersuchte Protein dar
	seine Struktur wurde zusammen mit der des Myoglobin als eine der ersten überhaupt von Max Perutz und John Kendrew mit Hilfe der Röntgenkristallographie ermittelt
	Im Zentrum des Häm (Protoporphyrin IX) ist ein Eisen(-II)-Atom positioniert
	In dieser Situation ist es in der Lage 5-6 Ligandenbindungen aufzubauen
	abhängig von der Tatsache ob Sauerstoff gebunden ist oder nicht
	4 Bindungen entstehen dabei mit den Stickstoffen des Pyrrolrings
	der Porphyringruppe
	Somit ist der Ring annähernd planar
	Oberhalb ist dann ein proximales Histidin (Imidazol) gebunden
	Dieses steht orthogonal zu den anderen 4 Bindungen. Die 6
	das auf der Unterseite zwischen dem Häm und einem distalen Histidin positioniert ist. [Bearbeiten]
	Bindung erfährt das Sauerstoffmolekül
Eigenschaften und Leistungen des Hämoglobin-Moleküls
	Sauerstoff-bindend) - T (´tense´
	globuläres Protein extremer Löslichkeit (Löslichkeitsgrenze 34%
	das ist eine 5 mM Lösung) Affinität zu Sauerstoff regulierbar (allosterisches Protein) mit den beiden alternativen Konformationen - R (´relaxed´
	Kohlendioxid-bindend) kooperative Bindung von vier Sauerstoffmolekülen mit steigender Affinität (positive Kooperativität) Schutz des zweiwertigen Häm-Eisens vor Valenzwechsel Diese Eigenschaften werden im zellulären Umfeld des Hämoglobins wie folgt realisiert: [Bearbeiten]
Eigenschaften und Leistungen roter Blutkörperchen (Erythrozyten)
	das sind 70% von dessen Proteinkonzentration der Mensch enthält durchschnittlich 2.5 x 1013 Erythrozyten
	bzw
	entsprechend 900 g Hämoglobin
	jeder Erythrozyt enthält 280 Mio Hämoglobinmoleküle
	3.5 g Eisen während der 120 tägigen Lebensdauer legt jeder Erythrozyt etwa 400 km Wegstrecke zurück und ermöglicht einen 175000 fachen Wechsel des Beladungszustandes mit O2 bzw
	dann Glutathion
	durch Oxidation von Glukose-6-phosphat) zum Erhalt der Häm-Funktionen [Bearbeiten]
	CO2 Die wichtigsten Stoffwechselwege sind die Glykolyse (Bildung von ATP; Aufrechterhaltung des Membranpotentials) und der Pentosephosphatweg (Schaffung des Reduktionsäquivalents NADPH
Normalbereich
	9 ein erhöhter Hämoglobin-Wert bedeutet meistens auch eine erhöhte Erythrozyten-Anzahl und kann z.B. bei Aufenthalt in großen Höhen (Sauerstoffmangel) oder durch Flüssigkeitsverlust auftreten ein verringerter Hämoglobin-Wert wird als Anämie bezeichnet Ein erhöhter/verringerter Hämoglobin-Wert ist immer abhängig vom Normalwert
	Als Normalbereich wird der Bereich bezeichnet in dem die Werte von 96% aller gesunden Menschen liegen. Hämoglobin bei Menschen g/dl (alte Einheit) mmol/l (SI-Einheit) Männer 14–18 8
	2 Frauen 12–16 7
	7–11
	5–9
	7 mmol/l schon zu Symptomen von Anämie führen
	2 mmol/l dann kann ein Wert von 8
	Liegt der Normalwert bei 11
	7 mmol/l noch keine Symptome auf. [Bearbeiten]
	Liegt der Normalwert bei 9 mmol/l dann treten bei 8
Weblinks
	The Globin Gene Server (http://globin.cse.psu.edu/) - englischsprachige wissenschaftl
	Seite über Globine Bitte beachten Sie auch den Hinweis zu Gesundheitsthemen! - Zum Portal Medizin da:Hæmoglobin en:Hemoglobin eo:Hemoglobino es:Hemoglobina fi:Hemoglobiini fr:Hémoglobine he:המוגלובין ia:Hemoglobina ja:ヘモグロビン ms:Hemoglobin nl:Hemoglobine pl:Hemoglobina

Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Hämoglobin aus der freien Enzyklopädie wikipedia und steht unter der GNU Lizenz für freie Dokumentation. In der wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.